A imagem superior é uma micrografia de fluorescência de uma choanoflagellata solitário dividindo mostrando seu DNA (azul) e flagelos e fuso mitótico (verde). Uma pequena colónia choanoflagellata é mostrado abaixo, com uma das suas células em divisão. Investigação do laboratório Prehoda na Universidade de Oregon indica que a ligação entre a orientação flagelos e divisão pode ter sido importante para a evolução da multicelularidade organizada em animais.
Crédito: Ken Prehoda
Bastou uma mutação mais de 600 milhões de anos atrás. Com esse ato aleatório, uma nova função da proteína nasceu que ajudou a nossa transição ancestral unicelular em um organismo multicelular organizada.
Esse é o cenário - feito com algum tempo de viagem molecular - que emergiu da investigação básica no laboratório da Universidade de Oregon bioquímico Ken Prehoda.
A mutação e uma mudança que trouxe em interações protéicas estão detalhados na eLife, uma revista de acesso aberto lançado em 2012 com o apoio do Instituto Médico Howard Hughes, a Sociedade Max Planck eo Wellcome Trust.
A pesquisa ajuda a resolver várias questões importantes que os cientistas têm tido sobre a evolução, disse Prehoda, professor do Departamento de Química e Bioquímica e diretor do Instituto de Biologia Molecular da UO. Ele também tem implicações para estados de doença que estudam, como o câncer, em que as células danificadas não cooperar com outras células em nossos corpos e voltar a um estado unicelular, onde cada um é por si só.
As mutações podem levar a resultados bons ou maus, ou mesmo para uma combinação dos dois, disse Prehoda, cujo laboratório centra-se principalmente em como as proteínas funcionam dentro das células.
"As proteínas são os burros de carga das nossas células, realizando uma ampla variedade de tarefas, tais como o metabolismo", disse ele. "Mas como é que uma proteína que executa uma tarefa evoluir para executar outra? E como sistemas complexos, como aqueles que permitem que as células de trabalhar em conjunto de uma forma organizada, evoluir diversas proteínas de que necessitam? Nosso trabalho sugere que novas funções de proteínas podem evoluir com um número muito pequeno de mutações. Neste caso, foi necessário apenas um. "
Para a pesquisa, a equipe de Prehoda começou a olhar para coanoflagelados com a ajuda do grupo do rei de Nicole na Universidade da Califórnia, em Berkeley. Os coanoflagelados são um grupo de free-vivos, organismos unicelulares considerados o mais próximo parente vivo dos animais. Estes, organismos que vivem no água do mar esponja-como tem um curto, virados para o exterior squiggly cauda chamado um flagelo que lhes permite mover e coletar alimentos.Coanoflagelados existir tanto numa forma solitária unicelular, mas também como colónias multicelulares.
Prehoda e seus colegas então utilizado reconstrução proteína ancestral, uma técnica desenvolvida na UO pelo co-autor Joseph W. Thornton, um biólogo hoje na Universidade de Chicago. Ao usar o seqüenciamento de genes e métodos computacionais para retroceder na árvore evolutiva, os pesquisadores podem ver as alterações moleculares e inferir como as proteínas realizada no passado profundo. Na nova pesquisa, sequências genéticas de mais de 40 outros organismos foram colocados em jogo.
Viagem da equipe identificaram uma mutação que foi importante para abrir a porta aos animais multicelulares organizadas que, eventualmente, não mais precisavam suas caudas.
Eles também descobriram que o flagelo choanoflagellata é fundamental para a organização de sua colônia multi-celular, o que sugere que este também pode ter sido o caso como nosso ancestral unicelular a transição para um estilo de vida multi-celular.
A equipe de Prehoda sugere que o papel da cauda tornou-se menos importante quando o gene para uma enzima duplicados dentro das células, e uma única mutação permitiu uma das cópias para ajudar a orientar e organizar células recém-feitos.O domínio proteína que resultou dessa mutação é encontrada hoje em todos os genomas de animais e seus parentes próximos unicelulares, mas ausente em outras formas de vida.
"Esta mutação é uma pequena alteração que alterou dramaticamente a função da proteína, permitindo-lhe efectuar uma tarefa completamente diferente" disse Prehoda. "Você poderia dizer que os animais realmente gosto dessas proteínas porque há agora mais de 70 deles dentro de nós."
Co-autoria com Prehoda e Thornton foram: o ex-UO doutorandos Douglas P. Anderson (agora com Thermo Fisher Scientific Inc. em Eugene) e Victor Hanson-Smith (agora na Universidade da Califórnia, em San Francisco); UO graduação William Campodonico-Burnett, um estudante Clark Honors College e pós-graduação do Programa de Alfabetização de Ciência da UO; Dustin S. Whitney e Brian F. Volkman, ambos do Medical College of Wisconsin em Milwaukee; e Arielle Woźnica e Rei de HHMI e da Universidade da Califórnia, Berkeley.
Os Institutos Nacionais de Saúde apoiou a investigação por meio de doações R01GM087457 para Prehoda, R01GM104397 para Thornton e R01GM089977 ao rei. Um Início de Carreira Scientist Award HHMI também apoiou Thornton.
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